Proteïnes Seqüència, estructura i funció

QIEP

D_3_212: proteïna simètrica de disseny

Carla Gómez, Irene Herrada, Abril Insa, Oriol Martí i Marina Valor

Grup C · Química i Enginyeria de Proteïnes 2025-2026

Seqüència problema

Aquesta és la cadena aminoacídica analitzada. La identificació de la proteïna o del constructe es fa a partir d’aquesta seqüència, i totes les correspondències amb UniProt, PDB, CATH/ECOD o AlphaFold s’han d’interpretar en relació amb aquesta numeració.

>JC C | 2025-2026 | seqüència problema
SGSGSTEEEEALLRWFQTLLAKFDELVKQLGDPRLLEEARRLQERLEEAKKRGDKRTIKQLAALLQMFVLIAQIFQLVEE
LGDPKLLEQAKRLLERLKEAVERGDEETIKELLDLAHMTYLIAQIFQLVEQLGDPRLLELAKELLKRLKEAQERGDRRTI
ERLLRLVQMTYLIAQIFQLVRQLGDPRLLETAKTLLTLLKLAFEEGDELLIKSLLTLVAETYRQAAAEQ

Seqüència extreta del fitxer FASTA oficial de selecció 2025-2026. Longitud: 229 aminoàcids.

Identificació i estructura de referència

La seqüència anterior defineix la molècula analitzada i evita confondre el nom abreujat del sistema amb una proteïna natural completa. La cerca a RCSB PDB proporciona com a estructura de referència 7RMX entitat 1, amb cobertura de la seqüència 100.0%, identitat 100.0% i resolució 1.65 Å. La longitud de la seqüència analitzada és de 229 aminoàcids. No s’ha trobat cap referència UniProt directa per a la millor entitat PDB; la seqüència s’ha de tractar com a constructe o proteïna de disseny si no hi ha una cerca addicional que en justifiqui una assignació natural.

Camp Valor
UniProt / gen cap registre UniProt directe per al constructe; gen: no anotat o no aplicable
EC / BRENDA no assignat
Estructura principal 7RMX entitat 1; difracció de raigs X, 1.65 Å
Cobertura i identitat 100.0% de cobertura; 100.0% d’identitat
Dominis i plegament constructe helicoidal simètric D3 amb cavitat central; l’anotació automàtica ECOD no substitueix la descripció de disseny
Estructura secundària i lectura ChimeraX hèlix: 9, regions no assignades: 1; exemples: hèlix 6-31; hèlix 32-53; hèlix 54-82; hèlix 83-104; hèlix 105-133; hèlix 134-155; hèlix 156-184; hèlix 185-205
Lligands o cofactors a revisar No s’han identificat lligands no polimèrics en aquesta entrada PDB; els pèptids, cadenes associades o socis polimèrics s’han de revisar per separat.
Trets de constructe No s’ha detectat cap etiqueta de purificació, residu ambigu o alerta específica de cisteïnes a partir de la seqüència sola.

Funcionalment, D_3_212 és un constructe simètric de disseny. El punt central és la geometria de la cavitat i de la simetria D3, no una funció enzimàtica natural. 7RMX cobreix tota la seqüència assignada. D_3_212 és una proteïna de disseny simètrica; no s’interpreta com una proteïna de Golgi ni com una proteïna natural amb funció cel·lular anotada.

Paràmetre Valor
Proteïna o constructe D_3_212
Estructura de referència 7RMX
Longitud 229 aa
Trets rellevants constructe helicoidal; simetria D3

Arquitectura molecular

El plegament és helicoidal i organitzat per simetria D3. La repetició d’elements helicoidals crea interfícies regulars que estabilitzen el conjunt i fan del sistema un exemple clar de disseny per simetria.

Figura 1 del grup C
Figura 1. D_3_212: vista global del plegament.
Figura 2 del grup C
Figura 2. D_3_212: elements d’estructura secundària.

Lloc funcional i mecanisme

La funció experimental principal és arquitectònica: generar un objecte molecular estable i simètric. Qualsevol funció cel·lular queda fora de la interpretació si no hi ha evidència independent.

Estructura simètrica D_3_212 utilitzada per interpretar l’arquitectura helicoidal del constructe.
Figura. Estructura simètrica D_3_212 utilitzada per interpretar l’arquitectura helicoidal del constructe. Font: RCSB PDB 7RMX.

La interpretació estructural i funcional d’aquest sistema es pot situar en el context de la literatura experimental corresponent (Hicks et al., 2022).

Figura 3 del grup C
Figura 3. D_3_212: regió funcional o cavitat principal.
Figura 4 del grup C
Figura 4. D_3_212: superfície molecular.

Modificacions i variants

No hi ha un registre UniProt natural directe associat a la millor entitat PDB. En aquest cas no és correcte importar modificacions posttraduccionals o variants d’una proteïna natural sense un alineament explícit; les variants rellevants són les pròpies del disseny, de la interfície o del centre funcional definit a la publicació estructural.

Relació seqüència-estructura-funció

Els residus que apunten cap al nucli i cap a les interfícies simètriques expliquen la forma global. La seqüència es llegeix com un patró d’empaquetament repetitiu que dona lloc a l’arquitectura D3.

Figura 5 del grup C
Figura 5. D_3_212: contactes amb lligands o cofactors.
Figura 6 del grup C
Figura 6. D_3_212: interfície o estat oligomèric.
Figura 7 del grup C
Figura 7. D_3_212: detall de residus rellevants.
Figura 8 del grup C
Figura 8. D_3_212: representació complementària del model.

Referències