Proteïnes Seqüència, estructura i funció

QIEP

DYNA_1b7 en complex amb dinorfina A

Luca Espinola, Daniela García, Manel Garcia, Oriol García, Guillem Fortea

Grup D · Química i Enginyeria de Proteïnes 2025-2026

Seqüència problema

Aquesta és la cadena aminoacídica analitzada. La identificació de la proteïna o del constructe es fa a partir d’aquesta seqüència, i totes les correspondències amb UniProt, PDB, CATH/ECOD o AlphaFold s’han d’interpretar en relació amb aquesta numeració.

>JC D | 2025-2026 | seqüència problema
MSGKEEEIEKEFEEKKKIIEENLKEAEEEGEEEAAEKLKEALKKLEEAIKLHREGANPVEVELEEVTAIILNNLAVLLRE
GEEELAKELEKAIKLLEEKKDAPEEERLKAIAIAIIRSVLVLIKWEGGKDEETIEEIEEILENRENLSLEELREAYVRAE
IAYLIESGIDPEAAKKVREKYERGAPLEELLKDIEKIEKEAKKREEEKKGSHHHHHH

Seqüència extreta del fitxer FASTA oficial de selecció 2025-2026. Longitud: 217 aminoàcids.

Identificació i estructura de referència

La seqüència anterior defineix la molècula analitzada i evita confondre el nom abreujat del sistema amb una proteïna natural completa. La cerca a RCSB PDB proporciona com a estructura de referència 9CCE entitat 1, amb cobertura de la seqüència 100.0%, identitat 100.0% i resolució 3.15 Å. La longitud de la seqüència analitzada és de 217 aminoàcids. Segons RCSB/SIFTS, l’entitat 1, DYNA_1b7, no té un registre UniProt propi; l’entitat 2 del mateix PDB correspon al pèptid dinorfina A i mapeja a UniProt P01213, proencefalina-B/prodinorfina, gen PDYN.

Camp Valor
UniProt / gen constructe DYNA_1b7: sense registre UniProt propi; pèptid dinorfina A associat: P01213, gen PDYN
EC / BRENDA no assignat
Estructura principal 9CCE entitat 1; difracció de raigs X, 3.15 Å
Cobertura i identitat 100.0% de cobertura; 100.0% d’identitat
Dominis i plegament feix helicoidal dissenyat per reconeixement de regió desordenada/dinorfina; sense jerarquia natural CATH/ECOD directa
Estructura secundària i lectura ChimeraX hèlix: 9, regions no assignades: 1; exemples: hèlix 6-29; hèlix 31-55; hèlix 57-80; hèlix 82-98; hèlix 103-126; hèlix 131-143; hèlix 148-167; hèlix 172-183
Lligands o cofactors a revisar No s’han identificat lligands no polimèrics en aquesta entrada PDB; els pèptids, cadenes associades o socis polimèrics s’han de revisar per separat.
Trets de constructe etiqueta d’histidines 212-217 (HHHHHH)

Funcionalment, DYNA_1b7 és un constructe d’unió a dinorfina A. La prodinorfina/PDYN aporta el context biològic del pèptid, però la funció del model estructural és el reconeixement proteïna-pèptid. 9CCE entitat 1 cobreix tota la seqüència assignada i correspon a DYNA_1b7; el mapatge UniProt P01213 correspon al pèptid associat de l’entitat 2 i no a la identitat del constructe dissenyat.

Paràmetre Valor
Proteïna o constructe DYNA_1b7
Estructura de referència 9CCE
Longitud 217 aa
Trets rellevants His 212-217; complex amb pèptid dinorfina

Arquitectura molecular

L’estructura és un conjunt helicoidal que presenta una superfície d’unió per a dinorfina A. La interpretació separa cadenes del constructe, cadenes del pèptid i etiqueta d’histidines terminal.

Figura 1 del grup D
Figura 1. DYNA_1b7: vista global del plegament.
Figura 2 del grup D
Figura 2. DYNA_1b7: elements d’estructura secundària.

Lloc funcional i mecanisme

La funció molecular és el reconeixement del pèptid. No es tracta d’un enzim ni d’un precursor opioide; és un sistema de disseny per estudiar interaccions proteïna-pèptid amb geometria definida.

Complex DYNA_1b7-dinorfina A, amb el constructe d’unió i el pèptid representats en el mateix conjunt estructural.
Figura. Complex DYNA_1b7-dinorfina A, amb el constructe d’unió i el pèptid representats en el mateix conjunt estructural. Font: RCSB PDB 9CCE.

La interpretació estructural i funcional d’aquest sistema es pot situar en el context de la literatura experimental corresponent (Wu et al., 2025).

Figura 3 del grup D
Figura 3. DYNA_1b7: regió funcional o cavitat principal.
Figura 4 del grup D
Figura 4. DYNA_1b7: superfície molecular.

Modificacions i variants

La seqüència assignada és un constructe de reconeixement de dinorfina A i no la prodinorfina humana completa. Les variants de PDYN i les modificacions del precursor només tenen sentit com a context del pèptid natural; no s’han de traslladar al constructe sense separar entitat, cadena i numeració. L’etiqueta d’histidines terminal forma part del constructe experimental.

Relació seqüència-estructura-funció

Els residus d’interfície del constructe expliquen la complementarietat amb la dinorfina A. La numeració del pèptid i la numeració del constructe s’han de mantenir separades per evitar atribucions funcionals incorrectes.

Referències