QIEP

Xilosa isomerasa

Cloe Capelle, Arnau Garcia i Sofia Lombera

Grup L · Química i Enginyeria de Proteïnes 2024-2025

Seqüència problema

Aquesta és la cadena aminoacídica analitzada. La identificació de la proteïna o del constructe es fa a partir d’aquesta seqüència, i totes les correspondències amb UniProt, PDB, CATH/ECOD o AlphaFold s’han d’interpretar en relació amb aquesta numeració.

>sp|P24300|XYLA_STREZ Xylose isomerase OS=Streptomyces pseudogriseolus OX=36817 GN=xylA PE=1 SV=4 | 2024-2025 | seqüència problema
MNYQPTPEDRFTFGLWTVGWQGRDPFGDATRRALDPVESVRRLAELGAHGVTFHDDDLIPFGSSDSEREEHVKRFRQALD
DTGMKVPMATTNLFTHPVFKDGGFTANDRDVRRYALRKTIRNIDLAVELGAETYVAWGGREGAESGGAKDVRDALDRMKE
AFDLLGEYVTSQGYDIRFAIEPKPNEPRGDILLPTVGHALAFIERLERPELYGVNPEVGHEQMAGLNFPHGIAQALWAGK
LFHIDLNGQNGIKYDQDLRFGAGDLRAAFWLVDLLESAGYSGPRHFDFKPPRTEDFDGVWASAAGCMRNYLILKERAAAF
RADPEVQEALRASRLDELARPTAADGLQALLDDRSAFEEFDVDAAAARGMAFERLDQLAMDHLLGARG

Seqüència recuperada de UniProt P24300. Longitud: 388 aminoàcids. Cisteïnes: 306.

Identificació i estructura de referència

A partir de la seqüència anterior i de les bases de dades principals de seqüència i estructura, la proteïna s’identifica com a xilosa isomerasa. L’estructura de treball s’ha d’interpretar sempre comprovant que el PDB triat cobreix prou bé la seqüència analitzada; si hi ha diversos PDB possibles, la resolució només és decisiva després de comprovar cobertura, identitat, estat del lligand i rellevància biològica.

Camp Valor
UniProt / gen P24300; gen: xylA
EC / BRENDA 5.3.1.5
Estructura principal 1MNZ
Plegament o família barril TIM tetramèric amb centre actiu metal·loenzimàtic
Estructura secundària i lectura ChimeraX barril TIM tetramèric; cal situar els dos metalls, el sucre i els residus de coordinació al centre del barril
Lligands, cofactors o lloc funcional dos metalls divalents i sucre; la isomerització implica obertura d’anell i transferència d’hidrur

La transferència de residus funcionals requereix conservar la correspondència entre la numeració de la seqüència i la del model estructural, especialment quan l’estructura prové d’un homòleg, d’un domini aïllat o d’un model predictiu. La xilosa isomerasa interconverteix aldoses i cetoses mitjançant un centre actiu metàl·lic.

Arquitectura molecular

La xilosa isomerasa és un enzim metàl·lic, sovint oligomèric, que interconverteix aldoses i cetoses. El centre actiu es llegeix al voltant dels metalls divalents.

Lloc funcional i mecanisme

Els metalls estabilitzen intermedis i faciliten el desplaçament d’hidrogen necessari per convertir xilosa en xilulosa o glucosa en fructosa.

Estructura i mecanisme de la xilosa isomerasa, amb el centre metàl·lic implicat en la isomerització.
Figura. Estructura i mecanisme de la xilosa isomerasa, amb el centre metàl·lic implicat en la isomerització. Font: Wikimedia Commons, Structure and mechanism of xylose on glucose.

La interpretació estructural i funcional d’aquest sistema es pot situar en el context de la literatura experimental corresponent (Blow et al., 1992).

Modificacions i variants

Les modificacions posttraduccionals no són centrals; les variants rellevants afecten metalls, estabilitat i especificitat de substrat. Les modificacions, mutacions o variants només tenen valor estructural si s’indiquen amb residu, numeració i equivalència amb el PDB o model usat a les figures.

Relació seqüència-estructura-funció

La relació seqüència-estructura-funció s’ha d’interpretar situant sobre el model els residus que estabilitzen el plegament i els que defineixen el lloc funcional. Les variants, els lligands o els cofactors només són informatius si es manté la correspondència entre la numeració de la seqüència i la del PDB o model utilitzat.

Referències